Estrutura do HDL, o bom colesterol, é finalmente desvendada

Cientistas da Universidade de Cincinnati, nos Estados Unidos, desvendaram a estrutura molecular do colesterol HDL humano.

Segundo eles, a descoberta pode ajudar a explicar como este "pacote de gordura" protege contra doenças cardiovasculares, incluindo ataques cardíacos e derrames.

Até hoje, os estudos eram feitos unicamente com base em HDL sintetizado artificialmente em tubos de ensaio.

Sean W. Davidson e Rong Huang publicaram suas conclusões no exemplo de Março da revista científica Nature Structural & Molecular Biology.

HDL e LDL

HDL é uma sigla para High-Density Lipoproteins, ou lipoproteínas de alta densidade.

Também conhecido como "colesterol bom", o HDL é constituído por pacotes de proteínas e gordura. A principal função desses pacotes é levar a gordura para locais específicos dentro do corpo.

Há um esforço crescente para criar medicamentos que ajudem a elevar os níveis de HDL, que atuem em conjunto com as drogas já existentes para reduzir o "colesterol ruim" - o LDL: Low-Density Lipoproteins, ou lipoproteínas de baixa densidade.

Estudos feitos com HDL sintético revelaram que uma proteína abundante no HDL, a apolipoproteína A-I, desempenha um papel fundamental nas propriedades cardioprotetoras, anti-inflamatórias e anti-oxidantes do HDL.

Estrutura molecular do HDL

"Infelizmente, nós sabemos muito pouco sobre os detalhes moleculares que explicam os efeitos protetores do HDL," explica Davidson. "Uma das principais razões para isso é a quase total falta de compreensão da estrutura do HDL e como ela interage com outros fatores importantes no plasma."

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"Estudos anteriores só focavam no HDL sintético feito em tubos de ensaio," continua. "Ao isolar o HDL humano, fomos capazes de nos concentrar na ampla gama de partículas de HDL que realmente circulam nos humanos".

A equipe descobriu que as proteínas do HDL formam uma estrutura parecida com uma gaiola, que encapsula a sua carga de gordura.

Eles verificaram que quase todas as partículas de HDL que circulam no plasma humano são muito similares em termos de estrutura.

Contudo, eles encontraram indícios de que as partículas têm um movimento de torção, o que lhes permite adaptar-se às mudanças no teor de partículas de gordura que carregam.

Proteína protetora

Os cientistas concluíram que a maioria das interações fisiológicas que ocorrem com o HDL, incluindo os seus movimentos de torção, ocorre na superfície da partícula, que é dominado pela proteína cardioprotetora apolipoproteína A-I.

Esta monopolização da superfície das partículas, segundo Davidson, sugere que outras proteínas têm muito pouco espaço para se ligar ao HDL e provavelmente precisem interagir com a própria proteína.

Isso poderia explicar o papel dominante que a apolipoproteína A-I desempenha na função do HDL e seus efeitos protetores.

"Este trabalho apresenta os primeiros modelos detalhados do HDL humano e tem importantes implicações para a compreensão das interações fundamentais no plasma que modulam suas funções de proteção no contexto das doenças cardiovasculares," concluem.

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Fonte: Redação do Diário da Saúde